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Nouvelle structure de protéine du virus VEE marques première étape de l'élaboration d'une thérapie efficace

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Biomedical chercheurs de la University of Texas Medical Branch à Galveston (UTMB), ont pris une importante première étape vers l'élaboration d'thérapies efficaces contre l'encéphalite équine vénézuélienne (VEE) virus, un potentiel d'armes bioterroristes. Leur succès: la détermination précise de la structure d'une protéine que le virus a besoin pour la réplication.

Des foyers de moustiques, la charge VEE virus ravagent périodiquement Amérique centrale et du Sud, d'infecter des dizaines de milliers de personnes et en tuant des centaines de milliers de chevaux, des ânes et des mulets. Les experts craignent également VEE son potentiel comme armes de bioterrorisme parce que le virus a été développée en une arme biologique pendant la guerre froide par les États-Unis et l'Union soviétique. Les analystes s'inquiètent que les terroristes pourraient faire de même.

Les protéines, les scientifiques est centré sur nsP2 connu sous le nom de protéases. Il agit comme une paire de ciseaux moléculaires, le découpage d'un autre complexe VEE de protéines en plus petites molécules protéiques spécifiques qui travaillent ensemble à transformer des cellules vivantes en VEE virus usines. "Cette protéine est essentielle à la réplication du virus VEE, et nous voulons créer les médicaments qui entraînera la désactivation de telles protéines», a dit Stanley W. Watowich, auteur principal d'un document sur la recherche qui sera publiée dans le numéro de septembre 12 numéro de la revue Structure . L'UTMB professeur agrégé de biochimie et de biologie moléculaire a ajouté: «Maintenant que nous savons ce que cela ressemble à la protéase, nous pouvons commencer systématiquement sur ordinateur recherche de composés qui inhibent l'activité, arrêter le virus de se multiplier dans les individus infectés, et de prévenir VEE propagation des flambées épidémiques. "

VEE inhibiteurs de la protéase fonctionnerait un peu comme les inhibiteurs de la protéase prises par les personnes infectées par le VIH, Watowich dit, mais depuis humains et équins systèmes immunitaires pourrait rapidement submerger VEE virus qui n'ont pas été en mesure de reproduire, les infections seraient éliminés au lieu de simplement contrôlée, et une utilisation permanente De la médication serait inutile. (Ceux qui ont été infectés également acquérir une immunité à VEE, tout comme s'ils avaient été vaccinés avec une forme affaiblie du virus.)

Potentiel thérapeutique des composés pourraient être disponibles pour les études pré-cliniques dans les deux ans, selon Watowich, grâce à la collaboration de puissants centres informatiques à l'Université du Texas à Austin et IBM qui sera capable de prendre l'UTMB protéase structure et passer en revue «les bibliothèques »De millions de molécules, à la recherche de personnes ayant le droit structurelles caractéristiques chimiques et de garder le« ciseaux »de la fermeture.

Pour produire une structure assez détaillé pour commencer ce médicament, la recherche, l'auteur principal et Watowich laboratoire stagiaire postdoctoral Andrew Russo utilisé cristallographie aux rayons X, dont les rayons X sont utilisés pour analyser les échantillons de protéines cristallisées, travaille à la fois avec de l'équipement à l'UTMB et forte puissance Source de rayonnement synchrotron à la Louisiana State University's Center for Advanced Microstructures et appareils à Baton Rouge. "Il a fallu près d'un an de travail acharné par Andrew, mais cela en valait la peine», dit Watowich. "Dans le futur, lorsque nous avons affaire à l'un de ces flambées périodiques VEE ou d'une attaque bioterroriste, ce sera une très bonne chose si nous avons un médicament efficace dans l'armoire prêtes à l'emploi."

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Article adapté par Medical News Today de l'original du communiqué de presse.
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The University of Texas Medical Branch à Galveston
Bureau des affaires publiques
301 University Boulevard, Suite 3,102
Galveston, Texas

Personne-ressource: Jim Kelly
University of Texas Medical Branch à Galveston

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