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Cultures cellulaires peuvent régler la MCJ et de la tremblante des agents infectieux

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De recherche au Japon et à la Yale University School of Medicine montre que l'infection par une souche de la faiblesse de la maladie de Creutzfeldt-Jacob (MCJ) empêche l'infection par des souches plus virulentes et que la protection nécessite la réplication persistante de l'agent infectieux, mais Pas mal repliées prions.

Les "maladies à prions", y compris maladie de la vache folle, tremblante du mouton et la maladie de Creutzfeldt-Jakob ont été ces dernières nouvelles en raison de leurs effets dévastateurs sur le cerveau et la préoccupation au sujet de la transmission des agents infectieux. En avant la recherche sur les animaux, l'affaiblissement de la souche de la MCJ protégés contre une souche plus destructeur.

Cette étude, signalée dans la revue Science, dupliqué et étendu résultats de l'expérimentation animale dans un essai de culture de cellules neurales. Dans la culture des épreuves, il a été possible de tester l'homme et des moutons souche de l'agent des combinaisons qui ne pouvaient pas être discriminé en animaux. Ces études ont montré qu'une infection persistante de protection MCJ n'ont pas besoin des cellules du système immunitaire ou mal repliées prions. Les cellules infectées par une faible tension de la MCJ ont également été protégées de l'infection par deux souches agent de la tremblante du mouton.

«Nous démontrons une nouvelle et très délicate épreuve d'infection par ces agents qui peuvent discriminer entre les différentes souches, comme celles qui causent la tremblante des moutons et de la MCJ humaine», a déclaré Laura Manuelidis auteur principal, professeur et chef de section de chirurgie / neuropathologie à Yale.

Selon Manuelidis avec une faible protection animale agent peut tenir compte de la faible incidence de la MCJ liées à la maladie de la vache folle dans les personnes. «Notre plan est d'utiliser ces épreuves d'infectivité rapide afin d'identifier les différents agents - y compris ceux qui sont liés à la maladie de la vache folle - sur la moléculaires biologiques ainsi que les niveaux», a déclaré Manuelidis.

"Ceci, ainsi que nos précédents résultats montrant que la plupart de la protéine prion anormale peut être séparée des particules infectieuses, point un virus à l'agent causal." Manuelidis dit «Ces résultats ne concordent pas avec l'idée que les formes anormale de la protéine du prion sont infectieuses."

Co-auteurs sur le papier sont Yale professeur invité Noriuki Nishida de l'Université de Gifu et Sherigeru Katamine de l'Université de Nagasaki Graduate School of Medicine, au Japon. La recherche a été financée par l'Institut national Neurological Disorders and Stroke et le ministère de la Défense nationale Prion Research Program.

Citation: Science 310: (21 octobre 2005)

Http://info.med.yale.edu

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