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Einstein, les chercheurs découvrent indice important pour la cause de la maladie de Parkinson

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A glitch dans le mécanisme par lequel les cellules endommagées de recycler les composants peuvent déclencher La maladie de Parkinson, selon une étude réalisée par des chercheurs de l'Albert Einstein College of Medicine de Yeshiva University. La recherche, qui apparaît dans le 2 Janvier question de l'avance en ligne Le Journal Of Clinical Investigation, pourraient conduire à de nouvelles stratégies pour le traitement de Parkinson et d'autres Maladies neurodégénératives.

Toutes les cellules dépendent d'un système de surveillance appelé autophagie (qui signifie littéralement «l'auto Manger ") pour digérer et recycler les molécules endommagées qui surgissent comme des cellules âge. Dans autophagie, défectueux Protéines et autres molécules sont transportées à membrane-bound sacs appelés lysosomes. Après avoir fixé À la membrane lysosomale, les molécules entrer dans le lysosome, où ils sont digérés par les enzymes. Ce processus de nettoyage peut être particulièrement important pour les cellules nerveuses, qui produisent des molécules défectueuses Plus rapidement que la plupart des autres types de cellules. Quand autophagie est compromise, composés toxiques peuvent S'accumulent et provoquent la mort des cellules.

"Il est largement suspecté que l'accumulation d'une protéine particulière, appelée alpha-synucléine, Affectés dans les cellules nerveuses de la maladie de Parkinson patients contribue à la mort de ces cellules », explique Dr Ana Maria Cuervo, auteur principal de l'article et professeur agrégé d'anatomie et de biologie structurale à Einstein.

Dr. Cuervo précédemment montré que les formes mutantes de l'alpha-synucléine - trouvée dans Les cinq à 10 pour cent des patients qui ont familiale de la maladie de Parkinson - sont mal Digérée par autophagie et aussi bloquer la ventilation des autres substances. Bien que ces L'alpha-synucléine mutations sont rares, d'autres modifications de l'alpha-synucléine -- Phosphorylée et les formes oxydées, par exemple - peuvent être trouvés dans les cerveaux de tous Parkinson's disease patients.

Dans cette étude, le Dr Cuervo et ses collègues ont cherché à déterminer comment différents Modifié les formes de l'alpha-synucléine touchés autophagie in vitro et dans la culture de tissus. Un Notamment la modification de l'alpha-synucléine a été retrouvé à interférer avec autophagie: Composé créé par l'interaction de l'alpha-synucléine avec la dopamine, le principal Neurotransmetteur produit par les cellules nerveuses endommagées dans la maladie de Parkinson.

"Alpha-synucléine molécules modifiées par la dopamine étroitement lié à la Membrane lysosomale, mais il s'est coincé là-bas et n'ont pas été effectivement transportés dans le Lysosome », dit le docteur Cuervo. En conséquence, l'alpha-synucléine molécules modifiées par Dopamine étaient mal dégradées, et la présence de ces molécules sur le lysosomale Membranes brouillés autophagic de digestion et d'autres composés.

«Nous proposons que l'inhibition de l'autophagie causée par l'altération de la dopamine L'alpha-synucléine pourrait expliquer la mort sélective de la production de dopamine dans les cellules nerveuses De la maladie de Parkinson », dit le docteur Cuervo, qui note que l'interférence avec autophagie a A également été impliqué dans d'autres maladies neurodégénératives, notamment la maladie d'Alzheimer.

«En élaborant des stratégies pour stimuler autophagie dans les cellules nerveuses ou de la suppression de la Réactions chimiques qui interfèrent avec l'autophagie - en abaissant alpha synucléine D'expression, par exemple -, nous pouvons être en mesure de traiter les patients atteints de ces troubles " Dit-elle.

Einstein autres scientifiques impliqués dans la recherche ont été le principal auteur Marta Martinez-Vicente, Susmita Kaushik, Ashish Massey et le Dr Antonia Follenzi. Ce travail Comprenait également des collaborateurs de l'Université de Columbia, l'Université de Pennsylvanie, Et de la Harvard Medical School.

Http://www.aecom.yu.edu

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